Por Harald Rösch
Sé honesto. Cuando ves el intenso verde en el prado, ¿se te viene a la mente una planta de energía solar? Claro que no. Sin embargo, las plantas son algo muy similar: convierten la energía de la luz solar en energía utilizable. A través de la fotosíntesis, cultivan esta energía para sintetizar el azúcar en un proceso que involucra diversos pasos intermediarios. Nosotros ya aprovechamos esta fuente de energía, por ejemplo, en la forma de biocombustible y biogás.
La naturaleza ha estado construyendo plantas de energía solar durante millones de años. El único inconveniente es que estas estaciones de energía natural trabajan de forma muy ineficiente. Las plantas pierden mucha energía, por lo menos cuando se trata de aprovechar la energía mediante la fotosíntesis. El área combinada de Alemania y Francia no ofrecería superficie suficiente para cubrir los requerimientos de bioetanol o biodiesel en la Europa del año 2050. Sin embargo, si el 10 por ciento de la energía que cae en forma de luz solar pudiera ser convertida en energía química, un área del tamaño de Baden-Würtemberg sería suficiente.
La eficiencia de la fotosíntesis de las plantas es solamente del 5 por ciento, mientras que, en comparación, las celdas solares disponibles en la actualidad tienen una eficiencia de 20 por ciento, pero no producen combustibles como el bioetanol, que puedan ser fácilmente almacenados y transportados. Sin embargo, existen organismos que logran un mayor nivel de eficiencia que las plantas. La bacteria verde azufre, Chlorobaculum tepidum, por ejemplo, tiene un equipo más eficiente para la absorción de energía solar, y puede convertir un 10 por ciento de la luz incidente en energía química.
APROVECHAN MEJOR LA ENERGÍA LAS PLANTAS “TURBO”
Por esta razón, los científicos trabajan en el desarrollo de fórmulas para lograr que la fotosíntesis sea más efectiva. Su objetivo es optimizar diversos pasos en el proceso de la conversión de luz energética en energía química; por ejemplo, incrementando la eficiencia de la maquinaria de la fotosíntesis.
Las plantas que han sido actualizadas en esa forma son capaces de formar más biomasa con el propósito de producir combustible. En contraste, algunos científicos quieren prescindir de las plantas por completo y equipar a la bacteria con un dispositivo para optimizar la fotosíntesis. Otro posible acercamiento sería independiente de los servicios de cualquier organismo: el hidrógeno, por ejemplo, se puede generar por medio de biorreactores en donde se lleva a cabo la fotosíntesis, usando solamente algunas proteínas necesarias.
La naturaleza crea enzimas que pueden dividir el agua con la ayuda de energía solar y que, por lo tanto, podrían reemplazar constantemente el platino en las pilas de combustible. Además, la naturaleza tiene también enzimas que subsecuentemente producen hidrógeno a partir de fragmentos de agua (ver Max Planck Research 3/2006, página 32 ff).
EN BUSCA DE UNA MÁS EFE CTIVA FOTOSÍNTESIS
En el Instituto Max Planck de Bioquímica de Martinsried, cerca de Múnich, los investigadores buscan una fórmula para hacer que la fotosíntesis de las plantas sea más efectiva –y han logrado progreso significativo para conseguir este objetivo. Los científicos que trabajan con Manajit Hayer-Hartl han descubierto el proceso de plegamiento de una proteína clave en la fotosíntesis, conocida como Rubisco. Armados con este conocimiento, los investigadores pueden ahora trabajar en encontrar una manera de producir artificialmente la proteína Rubisco y modificarla para que funcione de manera más eficiente.
La Rubisco no es solamente la proteína más común en la Tierra, sino también es una de las más importantes. Sin la proteína Rubisco, la vida no existiría en su forma actual. Se une el dióxido de carbono de la atmósfera y produce su conversión en azúcar y oxígeno. Sin embargo, la proteína Rubisco funciona de forma muy lenta y poco efectiva. Reacciona no sólo con el dióxido de carbono, sino también con el oxígeno: en promedio, se une a una molécula de oxígeno después de tres a cinco moléculas de dióxido de carbono.
“Cuando surgió la proteína Rubisco, hace cuatro mil millones de años, esto era irrelevante, debido a que no había oxígeno en la atmósfera. Sin embargo, hoy en día, la cantidad de oxígeno en el aire es de alrededor del 20 por ciento”, dice Manajit Hayer-Harlt, quien, con su esposo Ulrich, realiza investigación en la proteína del Rubisco. La Rubisco puede trabajar más efectivamente si no reacciona con el oxígeno.
LAS CHAPERONAS GARANTIZAN BUEN ORDEN Y FORMA
Es por ello que los investigadores de Martinsried quieren modificar la proteína del Rubisco, con el fin de que pueda unirse solamente al dióxido de carbono. Para lograrlo, deben primero establecer cómo se forma la proteína actualmente. La Rubisco es una de las proteínas más largas, y consta de ocho subunidades largas y ocho subunidades cortas.
“Con tantas subunidades, existe riesgo significativo de que las partes erróneas de la proteína se agreguen y formen conjuntamente un grupo”, explica Manajit Hayer-Hartl. Para que la proteína funcione correctamente, las cadenas de aminoácidos deben estar correctamente plegadas, y las subunidades deben montarse para formar un cilindro. Este complejo proceso de plegamiento es administrado por proteínas especiales, conocidas como chaperonas.
Según los investigadores, tres proteínas son necesarias para recrear un complejo funcional Rubisco: además de las chaperoninas GroEL y GroES, previamente identificadas, una nueva proteína recientemente descubierta ayuda a esto, que es la RbcX. La RbcX asegura que dos subunidades grandes de la proteína Rubisco se puedan montar una al lado de la otra. Cuatro de estos dímeros forman entonces un cilindro y cuatro de estas subunidades pequeñas se posicionan en la parte superior e inferior del cilindro. “Ahora entendemos por qué, las bacterias no son capaces de producir proteínas funcionales de Rubisco. Si insertamos solamente el ADN para la proteína en el genoma bacteriano –sin la proteína correspondiente en su ayuda– no podemos tener una proteína Rubisco funcional”, dice Ulrich Hartl.
Después de haber logrado este avance, los científicos pueden ahora trabajar en la producción de la proteína de Rubisco de forma artificial en el laboratorio. Para ello, quieren introducir el ADN para la Rubisco, las dos chaperoninas y la proteína que ayuda a las bacterias. Los microorganismos que se reproducen rápidamente luego producirán la proteína Rubisco en cantidades suficientes. Los investigadores buscan una variación más eficiente de la proteína Rubisco, con la ayuda de esa bacteria. “Si introducimos el ADN del Rubisco en una cepa de bacterias que pueden sobrevivir sólo con funcionales Rubisco, podemos probar todas las mutaciones posibles en el gen del Rubisco y establecer de inmediato qué tan bien trabajan las variantes individuales”, explica Manajit Hayer-Hartl.
¿PODRÁN TRIUNFAR LOS HUMANOS DONDE NATURA HA FALLADO?
Con la ayuda de este proceso, se pueden generar y estudiar, en diferentes posiciones, múltiples mutaciones del gen Rubisco. Ésta es una importante ventaja, ya que no es posible optimizar la proteína mediante la sustitución de un solo aminoácido. Esto explicaría por qué la naturaleza no adaptó la Rubisco al contenido del aire en el curso de la evolución.
Algunos científicos creen que la naturaleza ya ha encontrado la estructura óptima para la Rubisco, y que ésta no se puede mejorar. Los científicos de Martinsried no están de acuerdo con lo anterior. Están convencidos “de que la molécula Rubisco de las plantas no es definitivamente la variante óptima. Algunas algas rojas tienen una variante más eficiente. Esto sugiere que la enzima de la planta se puede mejorar también”.
Sin embargo, encontrar mutaciones que podrían hacer el Rubisco más específico al dióxido del carbono, no es el único reto al que los científicos tienen que hacer frente. Los nuevos resultados muestran que nada va a funcionar sin las chaperonas moleculares coincidentes. A diferencia de la Rubisco en sí, la RbcX funciona en forma extremadamente selectiva y también ayuda en el plegamiento natural de la planta de Rubisco. Por esta razón, no ha sido posible, por ejemplo, transferir la Rubisco de las algas rojas a las plantas; simplemente no se pliega correctamente en este caso, pero es posible que una variante optimizada de la Rubisco requiera también su chaperona específica para el ensamblaje.
MÁS ENERGÍA CON MENOS AGUA
A pesar de todas las dificultades que se presentan, el objetivo que respalda esta investigación vale la pena: primero, las algas o las plantas con una variante de la Rubisco optimizada pueden usarse como arma para combatir el aumento de la concentración de dióxido de carbono en la atmósfera; segundo, la disponibilidad de estas turbo plantas con una significativa tasa alta, puede ser ventajosa para la agricultura. “Podemos beneficiarnos de una Rubisco que sea un 10 ó 15 por ciento más eficiente”, dice Manajit Hayer-Hartl. No sólo es la cuestión de acelerar el crecimiento, sino hacerlo posible en algunos lugares, ya que la conversión eficiente del dióxido de carbono en azúcar reduce el consumo de agua en las plantas. Como resultado, en el futuro, la actividad agrícola será posible en áreas que son actualmente demasiado áridas para las plantas de cultivo – y esas áreas tienden a expandirse debido a la cada día mayor escasez de agua en la Tierra.
Proyecto para una planta de energía solar bacteriana
Un organismo que necesita luz para sobrevivir, pero vive en lugares donde la luz es escasa requiere una antena especial. Las bacterias verdes del azufre Chlorobaculum tepedium, cuyo hábitat son las capas más profundas y oscuras de los océanos y lagos, tienen antenas de ésas. Con sus clorosomas, operan las plantas solares más eficientes encontradas en la naturaleza, pues convierten el 10 por ciento de la energía luminosa en energía química; es decir, en azúcar.
Es por ello que Alfred R. Holzwarth y su grupo de investigación en el Instituto Químico Biorgánico de Max Planck, en Mülheim an der Ruhr, estudian los clorosomas, con el propósito de usar plantas de energía solar bacterianas como modelo eficiente para la generación de energía. Los científicos han dado importantes pasos para conseguir ese objetivo: un equipo internacional de investigación, que, aparte de Alfred Holzwarth y Michael Reus, del Instituto Max Planck en Mülheim, incluye científicos de las universidades de Leiden y Groningen, así como de la Universidad de Penn State en Filadelfia, ha descubierto cómo están estructurados los clorosomas.
Ingeniosamente, los investigadores combinaron varios experimentos y cálculos. En esa forma, establecieron que la clorofila en los clorosomas se amontona para formar hélices. “Una pregunta clave se refiere a las varias formas posibles en las cuales los complejos individuales de clorofila se pueden acomodar uno al lado del otro”, dice Alfred Holzwarth. “Hemos encontrado la respuesta”. Y no solamente a esta pregunta.
Previamente, era poco lo que se conocía sobre el arreglo de las formaciones de la clorofila. La mayor parte de los investigadores que recurren a las plantas de energía solar bacteriana como motivo de inspiración para la producción del biocombustible del mañana, favorecieron los estratos –un error, según ha establecido el equipo de investigación de Holzwarth. “Las hélices simples de clorofila son, a su vez, torcidas en forma de hélice para así formar un tubo”, explica. “Los tubos individuales también deben someterse a otro orden: varios tubos con diferentes diámetros se insertan entre sí como un mástil de telescopio”.
“A diferencia de las plantas superiores, esta estructura jerárquica compleja surge de forma totalmente auto-organizada”, dice Holzwarth. En las plantas superiores, las proteínas entran como mediadores”. “Dado que los clorosomas contienen solamente la clorofila, proveen modelos adecuados para la auto-organización técnica de las antenas de luz”, explica. Es extremadamente difícil imitar a las proteínas en los cloroplastos de las plantas superiores.
Antes de que Alfred Holzwarth y sus colegas pudieran copiar las antenas con fines técnicos, tuvieron que resolver primero algunos aspectos fundamentales. “Queremos saber más acerca de la absorción de la luz en el funcionamiento de los clorosomas”, dice Holzwarth. Ésta es la única forma en que la búsqueda de una antena artificial con un nivel similar de eficiencia tiene posibilidades de éxito. Y esto sería la mitad del camino hacia la meta, en la búsqueda de una forma de enlazar eficientemente la energía solar en los combustibles, como Alfred Holzwarth explica. “Tenemos que acoplar la antena a un sistema simple que convierte la energía capturada de la luz en energía química; es decir, un sistema que, como la fotosíntesis, desarrolla el azúcar a partir del dióxido de carbono o separa el hidrógeno del agua”.
Peter Hergersberg
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Glosario
Chaperonas
La proteína puede funcionar sólo si sus cadenas de aminoácidos se doblan correctamente. Al igual que las chaperonas del siglo 19, cuyo trabajo era proteger a las jóvenes de influencias indebidas, unas enzimas especiales se aseguran de que las proteínas en la célula no vayan por el camino equivocado y asuman una forma incorrecta. Algunas chaperonas adoptan la forma de un cilindro, en donde solamente se puede doblar una molécula. Tales chaperonas, que se encuentran en las bacterias, los cloroplastos y la mitocondria son conocidas como chaperoninas. Una falta de chaperonas funcionales puede resultar en la causa de diversas enfermedades, como el Alzheimer y la enfermedad de Huntington.
Fotosíntesis
La fotosíntesis consiste en la producción de hidratos de carbono a partir del dióxido de carbono y agua con la ayuda de la energía solar. El proceso puede dividirse en dos etapas conectadas: las reacciones de la luz hacen disponible la energía para que el agua se divida en electrones, protones y oxígeno. La energía rica en electrones y protones se usa en el ciclo de Calvin para convertir el dióxido de carbono en azúcar.
